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I N Berezovsky Publicações Loops fechados de quase tamanho padrão: elemento básico comum da estrutura protéica I N Berezovsky Departamento de Biologia Estrutural, Instituto Weizmann de Ciência, Rehovot, Israel FEBS Lett 466: 283-6. 2000 Loops fechados: a persistência da cadeia protéica retorna Igor N Berezovsky Departamento de Biologia Estrutural, Instituto Weizmann de Ciências, POB 26, Rehovot 76100, Israel Protein Eng 15: 955-7. 2002 SPACER: Servidor para previsão de comunicação alostérica e efeitos de regulação. Unidade de Biologia Computacional Alexander Goncearenco e Departamento de Informática, Universidade de Bergen, Bergen 5020, Noruega Nucleic Acids Res 41: W266-72. 2017 A termodinâmica de allostery prepara um caminho para drogas alostéricas Igor N Berezovsky Departamento de Química Biológica, Weizmann Institute of Science, Rehovot 76100, Israel Biochim Biophys Acta 1834: 830-5. 2017 Estrutura de proteínas e dobramento: um novo começo I N Berezovsky Departamento de Biologia Estrutural, The Weizmann Institute of Science, P O B 26, Rehovot 76100, Israel J Biomol Struct Dyn 19: 397-403. 2001 Dobradura de proteínas: looping a partir de núcleos hidrofóbicos I N Berezovsky Departamento de Biologia Estrutural, The Weizmann Institute of Science, Rehovot, Israel Proteins 45: 346-50. 2001 Voltar às unidades de dobragem de proteínas Igor N Berezovsky Departamento de Biologia Estrutural, Instituto Weizmann de Ciência, P O B 26, Rehovot 76100, Israel J Biomol Struct Dyn 20: 315-6. 2002 Doce do laço de proteínas globulares I N Berezovsky Departamento de Biologia Estrutural, Instituto Weizmann de Ciência, P O B 26, Rehovot 76100, Israel Protein Eng 14: 403-7. 2001 Aspectos evolutivos da estrutura protéica e dobramento I N Berezovski Departamento de Biologia Estrutural, Weizmann Institute of Science, Rehovot, 76100, Israel Mol Biol (Mosk) 35: 278-84. 2001 Hierarquia de regiões da sequência de aminoácidos em relação ao seu papel na estrutura espacial da proteína I N Berezovsky Engelhardt Instituto de Biologia Molecular, Academia Russa de Ciências, Moscou, Federação Russa J Comput Biol 7: 183-92. 2000 Informações detalhadas Publicações 16 Loops fechados de quase tamanho padrão: elemento básico comum da estrutura protéica I N Berezovsky Departamento de Biologia Estrutural, Instituto Weizmann de Ciência, Rehovot, Israel FEBS Lett 466: 283-6. 2000 Assim, um novo elemento básico da arquitetura de proteínas é descoberto como esboços fechados estruturalmente diversos do tamanho específico. Loops fechados: a persistência da cadeia protéica retorna Igor N Berezovsky Departamento de Biologia Estrutural, Instituto Weizmann de Ciência, POB 26, Rehovot 76100, Israel Protein Eng 15: 955-7. 2002 O último recurso a seguir é a propriedade de retorno de cadeia. Aparentemente, a abertura dos laços desestabilizaria severamente a dobra de proteína, o que explica sua conservação. SPACER: Servidor para previsão de comunicação alostérica e efeitos de regulação. Unidade de Biologia Computacional Alexander Goncearenco e Departamento de Informática, Universidade de Bergen, Bergen 5020, Ácidos Nucleicos de Noruega Res 41: W266-72. 2017 Como entrada, o servidor requer apenas uma estrutura única. O servidor está disponível gratuitamente em allostery. bii. a-star. edu. sg. A termodinâmica do allostery prepara um caminho para drogas alostéricas Igor N Berezovsky Departamento de Química Biológica, Weizmann Institute of Science, Rehovot 76100, Israel Biochim Biophys Acta 1834: 830-5. 2017 Este artigo faz parte de uma edição especial intitulada: A visão dinâmica emergente das proteínas: plasticidade protéica em allostery, evolução e auto-montagem. Estrutura de proteínas e dobramento: um novo começo I N Berezovsky Departamento de Biologia Estrutural, The Weizmann Institute of Science, P O B 26, Rehovot 76100, Israel J Biomol Struct Dyn 19: 397-403. 2001 A caracterização adicional das unidades loop-n-lock revela vários protótipos de estruturas seqüenciais, o que sugere uma nova base para a classificação de proteínas. O seguinte é uma revisão desses estudos. Dobradura de proteínas: looping a partir de núcleos hidrofóbicos I N Berezovsky Departamento de Biologia Estrutural, Instituto Weizmann de Ciência, Rehovot, Israel Proteins 45: 346-50. 2001 Estas observações abrem uma nova perspectiva na compreensão da estrutura e duplicação da proteína: um looping consecutivo da cadeia polipeptídica com os laços que terminam principalmente em núcleos hidrofóbicos. De volta às unidades de dobragem de proteínas Igor N Berezovsky Departamento de Biologia Estrutural, Instituto Weizmann de Ciência, P O B 26, Rehovot 76100, Israel J Biomol Struct Dyn 20: 315-6. 2002 A crítica (J Biomol Struct Dyn 20, 311-314, 2002) sobre a dobradura de proteínas hierárquicas também é abordada brevemente. Loop fold natureza das proteínas globulares I N Berezovsky Departamento de Biologia Estrutural, The Weizmann Institute of Science, P O B 26, Rehovot 76100, Israel Protein Eng 14: 403-7. 2001 É introduzido um procedimento especial de filtragem de imagem que permite visualizar os loops fechados de tamanho padrão pela primeira vez. As posições de loop ao longo das seqüências são verificadas pela detecção de clusters de loop-end. Aspectos evolutivos da estrutura protéica e dobramento I N Berezovski Departamento de Biologia Estrutural, Weizmann Institute of Science, Rehovot, 76100, Israel Mol Biol (Mosk) 35: 278-84. 2001 O último estágio moderno começou com a fusão combinatória das unidades de DNA presumivelmente circulares de 300-600 pb e, consequentemente, a formação de proteínas multidominais. Hierarquia de regiões da sequência de aminoácidos em relação ao seu papel na estrutura espacial da proteína I N Berezovsky Engelhardt Instituto de Biologia Molecular, Academia Russa de Ciências, Moscou, Federação Russa J Comput Biol 7: 183-92. 2000 Um exemplo da comparação de proteínas com várias identidades de sequência é considerado para demonstrar o esquema de um procedimento de alinhamento. Uma nova abordagem para o cálculo da energia das interações van der Waals em macromoléculas de proteínas globulares I N Berezovsky Departamento de Biologia Estrutural, Instituto Weizmann de Ciência, Rehovot, Israel J Biomol Struct Dyn 17: 799-809. 2000 A abordagem leva em consideração as peculiaridades locais da estrutura espacial das proteínas e das características físico-químicas dos resíduos de aminoácidos e dos grupos moleculares. Estrutura da dobra do laço de proteínas: resolução do paradoxo de Levinthas Igor N Berezovsky Departamento de Biologia Estrutural, Instituto Weizmann de Ciência, P O B 26, Rehovot 76100, Israel J Biomol Struct Dyn 20: 5-6. 2002 Esta estimativa por ordem de magnitude se encaixa em elementos de circuito fechado universal de proteínas globulares observadas experimentalmente - 25-30 resíduos. Etapas distintas da evolução das proteínas, como sugerido pela análise da sequência protéica. E N Trifonov Departamento de Biologia Estrutural, Instituto Weizman de Ciência, Rehovot 76100, Israel J Mol Evol 53: 394-401. 2001 Outras fusões de genes levam à formação de proteínas multidominais modernas. É provável que o emplastro de genes recombinantes tenha aparecido após o estágio de circularização do DNA. Hierarquia da distribuição de energia da interação na estrutura espacial das proteínas globulares e o problema da definição de domínio I N Berezovsky Engelhardt Instituto de Biologia Molecular, Academia Russa de Ciências, Moscou J Biomol Struct Dyn 17: 133-55. 1999 Representação de sequências de aminoácidos em termos de energia de interação em glóbulos de proteína I N Berezovsky Engelhardt Instituto de Biologia Molecular, Academia Russa de Ciências, Moscou, Rússia FEBS Lett 418: 43-6. 1997 O método evita os critérios geométricos sofisticados para estimar a semelhança entre as estruturas espaciais. Além disso, permite analisar unidades estruturais de diferentes escalas. Bloqueios de Van der Waals: estrutura de loop-n-lock de proteínas globulares I N Berezovsky Departamento de Biologia Estrutural, Weizmann Institute of Science, Rehovot, 76100, Israel J Mol Biol 307: 1419-26. 2001 Isso abre uma nova perspectiva na compreensão da dobração de proteína também: o looping consecutivo da cadeia de polipéptido e o bloqueio do loop termina por interações apertadas de van der Waals. Dobradura de proteína: Looping de núcleos hidrofóbicos Berezovsky, IN Kirzhner, VM Kirzhner, A . E Trifonov, EN (2001), dobradura de proteínas: Looping a partir de núcleos hidrófobos. Proteínas, 45: 346ndash350. Doi: 10.1002prot.1155 Autor Departamento de Informação de Biologia Estrutural, Instituto Weizmann de Ciência, Rehovot, Israel Centro de Diversidade do Genoma, Instituto de Evolução, Universidade de Haifa, Haifa, Israel Email: Igor N. Berezovsky (Igor. Berezovskyweizmann. ac. Il) Departamento de biologia estrutural, The Weizmann Institute of Science, PO Box 26, Rehovot 76100, Israel História da publicação Issue on-line: 22 de outubro de 2001 Versão do registro on-line: 22 de outubro de 2001 Manuscrito aceito: 2 JUL 2001 Manuscrito recebido: 23 FEVEREIRO DE 2001 ARTIGO TOOLS Opções para acessar este conteúdo: Se você é um membro da sociedade ou associação e precisa de assistência para obter instruções de acesso on-line, entre em contato com a equipe do nosso Serviço de Atendimento ao Jornal. Wiley. forceInterfaceContactJournalCustomerServicesV2. Se sua instituição não se inscrever neste conteúdo, por favor, recomende o título para o seu bibliotecário. Faça o login através de outras opções de login institucional onlinelibrary. wileylogin-options. Você pode comprar o acesso on-line a este artigo por um período de 24 horas (o preço varia de acordo com o título). 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